| Relation Structure-Fonction de la Protéine Chaperon Dnak Contributor(s): Suppini-J (Author) |
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ISBN: 3838170431 ISBN-13: 9783838170435 Publisher: Omniscriptum OUR PRICE: $68.40 Product Type: Paperback Language: French Published: February 2018 |
| Additional Information |
| BISAC Categories: - Science | Life Sciences - Biochemistry - Literary Criticism |
| Series: Omn.Pres.Franc. |
| Physical Information: 0.43" H x 5.98" W x 9.02" (0.62 lbs) 188 pages |
| Descriptions, Reviews, Etc. |
| Publisher Description: La prot ine chaperon d'Escherichia coli DnaK est la prot ine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caract ris e. Ces chaperons mol culaires exercent leur fonction principale gr ce des cycles successifs de fixation et de lib ration des polypeptides, coupl s des cycles d'hydrolyse de l'ATP sous le contr le de co-facteurs prot iques. Tr s similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diff rent pourtant en termes de sp cificit de substrat et d'interaction. Afin de d terminer les bases structurales de cette sp cificit , des tudes de compl mentation ont t r alis es en utilisant des prot ines chim res compos es de diff rentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les r sultats obtenus montrent que seules les chim res poss dant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les ph notypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la sp cificit de fonction de DnaK chez E.coli. Ces r sultats bousculent certaines id es re ues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche. |
